Разнообразие и биологическое значение белков

Разнообразие белков. Белки разделяют по свойствам (кислые, нейтральные, основные, гидрофильные, гидрофобные, амфифильные), происхождению (растительные, животные, бактериальные, вирусные), структурой (глобулярные, фибриллярные, промежуточные), функциями (структурные, защитные и др.) , строением (простые и сложные) и др. По структуре белки делят на

1. глобулярные белки - белки с третичной структурой, растворимые в воде, легко образуют коллоидные суспензии (есть ферментами, антителами, гормонами, удерживают воду в цитоплазме).

2. Промежуточные белки - это фибриллярные белки, но растворимые в воде (например, фибриноген).

3. Фибриллярные - белки с вторичной структурой, образуют волокна (фибриллы), нерастворимые в воде, устойчивы к воздействиям (выполняют структурные функции, например, коллаген, миозин, фиброин, ератин).

По химическому составу

I . Простые белки - протеины (состоят из аминокислот).

Альбумины - глобулярные гидрофильные белки с повышенным содержанием лейцина; входят в состав цитоплазмы клеток, жидкостей организма (например, овальбумин, лактальбумин, лейкозин, легумелин у растений).

Глобулины - глобулярные гидрофобные растительные и животные белки; из них образуются антитела (α-глобулины), они осуществляют перенос ионов в плазме (трансферрин - ионы железа, церулоплазмин - ионы меди).

Гистоны - глобулярные гидрофильные основные белки с повышенным содержанием аргинина и лизина; участвуют в обеспечении организации ДНК в хромосомах.

Склеропротеины - фибриллярные гидрофобные животные белки с большим количеством серосодержащих аминокислот; входят в состав соединительной и эпителиальной ткани и обеспечивают механическую функцию (кератин, коллаген, эластин, склеротин, фиброин).

II . Сложные белки - протеиды (состоят из белковой и небелковой частей).

Фосфопротеиди / - небелковая группа содержат Н3Р04 (например, казеин молока).

глюкопротеиды - белковая часть сочетается с углеродом (например, муцин слюны).

Нуклеопротеиды - белок с нуклеиновой кислотой (например, рибосомы, хромосомы).

Хромопротеиды - простетической группой выступает пигмент (например, гемоглобин, хлорофилл).

Липопротеиды - белковая часть сочетается с липидами (например, транспортная форма липидов в крови).

Биологическое значение. Главная характеристика белков, что позволяет им выполнять широкий набор функций - способность специфически и плотно связываться с другими молекулами. Участки белков, отвечающих за такое связывание, называются участками связывания. Они часто имеют вид изгиба или "карманы" на поверхности молекулы. Эта способность к связыванию опосредованная третичной структурой белка, которая определяет расположение карманов связывания и химическими свойствами аминокислот окружающих боковых цепей. Функции белков в клетке разнообразны, чем функции других макромолекул. Основными из них являются:

1 ) строительная - белки являются строительным материалом для многих структур (например, коллаген является компонентом соединительных тканей, костей, хрящей, кератин строит перья, ногти, волосы, рога, эластин - связи)

2 ) каталитическая - белки-ферменты ускоряют химические реакции (например, трипсин катализирует гидролиз белков)

3 ) двигательная - сократительные белки обеспечивают движения, изменение формы структур организма (например, миозин образует подвижные нити миофибрилл мышц, актин - неподвижные нити в этих самых миофибриллах)

4 ) транспортная - белки могут связывать и транспортировать неорганические и органические соединения (например, гемоглобин переносит O2 в крови позвоночных, миоглобин переносит O2 в мышцах, гемоцианин переносит O2в крови некоторых беспозвоночных)

5 ) защитная - белки осуществляют защиту от повреждений, антигенов и т.д. (например, антитела связывают чужеродные белки, фибриноген является предшественником фибрина при свертывании крови)

6 ) регуляторная - белки регулируют активность обмена веществ (например, гормоны инсулин, глюкагон регулируют обмен глюкозы, соматотропин является гормоном роста);

7 ) энергетическая - при расщеплении белков в клетках высвобождается энергия (1г = 17,2 кДж)

8 ) сигнальная - есть белки, которые могут менять свою структуру при воздействии на них определенных факторов, и передавать сигналы, которые при этом возникают (например, родопсин - зрительный пигмент)

9 ) запасающая - белки могут откладываться про запас и служить источником важных соединений (например, яичный альбумин в качестве источника воды, казеин - белок молока)

10 ) питательная - есть белки, которые потребляются организмами (например, казеин - белок молока для питания малышей млекопитающих).

Существует много белков, которые расширяют вышеперечисленные функции белков. Белковую природу имеют некоторые антибиотики, яды змей и пауков, бактериальные токсины. В некоторых арктических рыб в крови есть белок, который выполняет свойства антифриза - он не дает крови этих животных замерзать.

 
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   След >