Ферменты, их свойства, разнообразие и значение

Ферменты ( от лат. Fermentum - брожение ) , или энзимы ( от греч. Эп - внутри, sume - закваска ) - белковые соединения, которые являются биологическими катализаторами. Наука о ферментах называется энзимология. Молекулы ферментов являются белками или рибонуклеиновой кислоты (РНК). РНК-ферменты называются рибозимами и считаются первоначальной формой ферментов, которые были заменены белковыми ферментами в процессе эволюции.

Структурно-функциональная организация. Молекулы ферментов имеют большие размеры, чем молекулы субстратов и сложную пространственную конфигурацию, в основном глобулярной структуры.

Благодаря большим размерам молекул ферментов возникает сильное электрическое поле, в котором: а) ферменты приобретают асимметричной формы, ослабляет связи и обусловливает изменение их структуры; б) становится возможным ориентация молекул субстрата. Функциональная организация ферментов связана с центр - это особая небольшой участок молекулы белка, которая может связывать субстрат и обеспечивать таким образом каталитическую активность фермента. Активный центр простых ферментов представляет собой сочетание определенных аминокислот цепи с образованием своеобразной «карманы», в которой происходят каталитические превращения субстрата. В сложных ферментов количество активных центров равно числу субъединиц, и ими являются кофакторы с прилегающими к нему белковыми функциональными группами. Кроме ативно центра, некоторые ферменты имеют аллостерический центр, регулирующий работу активного центра.

Свойства . Между ферментами и катализаторами неорганической природы существуют определенные общие и отличительные признаки. Общим является то, что они: а) могут катализировать только термодинамически возможные реакции и ускоряют только те реакции, которые могут происходить и без них, но с меньшей скоростью; б) не используются во время реакции и не входят в состав конечных продуктов; б) не смещают химического равновесия, а лишь ускоряют ее наступление. Для ферментов характерны и некоторые специфические свойства, которых нет у неорганические катализаторы.

Ферменты не разрушаются в реакциях, поэтому очень малая их количество вызывает превращение большого количества субстрата например, 1 молекула каталазы может расщепить за 1 мин более 5 млн молекул Н2O2). Зоны ускоряют скорость химических реакций при обычных условиях, но сами при этом не расходуются. Все это вместе обусловливает такое свойство ферментов, как высокая биологическая активность . Оптимальное действие большинства ферментов проявляется при температуре 37-40 ° С. С повышением температуры активность ферментов снижается и впоследствии совсем прекращается, а за + 80 ° С происходит их разрушение. При низких температурах (ниже 0 ° С) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Итак, для ферментов характерна термочувствительность.

Ферменты проявляют свою активность при определенной концентрации ионов Н, поэтому говорят о pH-зависимость. Оптимальная действие большинства ферментов наблюдается в среде, близкой к нейтральной.

Такое свойство, как специфичность, или селективность проявляется в том, что каждый фермент действует на определенный субстрат, катализируя только одну "свою" реакцию. Избирательность действия ферментов определяется белковым компонентом.

Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, которая может существенно изменяться под влиянием определенных химических соединений, которые увеличивают или уменьшают скорость реакции, катализируемой. В качестве активаторов выступают катионы металлов, анионы

Структура амилазы слюны

Структура амилазы слюны

кислот, органические вещества, а ингибиторами - катионы тяжелых металлов и др. Это свойство назвали управляемость действия ( алостеричнисть ). Ферменты образуются только тогда, когда возникает субстрат, который индуцирует его синтез ( индуцибельнисть ), а "отключения" действия ферментов, как правило, осуществляется избытком продуктов ассимиляции ( репресибельнисть ). Ферментативные реакции являются обратимыми, что обусловлено способности ферментов катализировать прямую и обратную реакцию. Так, например, липаза может при определенных условиях расщепить жир до глицерина и жирных кислот, а также катализировать его синтез из продуктов распада ( возвратность действия ).

Механизм действия. Для понимания механизма действия ферментов на протекание химических реакций важны теория активного центра, гипотеза "ключ-замок" и гипотеза индуцированного соответствия. Согласно теории активного центра, в молекуле каждого фермента одна или более участков, в которых за счет тесного контакта между ферментом и субстратом происходит Биокатализ. Гипотеза "ключ-замок" (1890, Э. Фишер) объясняет специфичность ферментов соответствием формы фермента (замок) и субстрата (ключ). Фермент сочетается с субстратом с образованием временного фермент-субстратного комплекса. Гипотеза индуцированной соответствии (1958, Д. Кошланда). базируется на утверждении о том, что ферменты являются гибкими молекулами, благодаря чему в них в присутствии субстрата конфигурация активного центра претерпевает изменения, то есть фермент ориентирует свои функциональные группы так, чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, также меняет свою конфигурацию для увеличения реакционной способности.

Разнообразие . В современной энзимологии известно свыше 3000 ферментов. Ферменты, как правило, классифицируют по химическому составу и по типу реакций, на которые они влияют. Классификация ферментов по химическому составу включает простые и сложные ферменты. Простые ферменты ( однокомпонентные ) - содержат только белковую часть. Большинство ферментов этой группы могут кристаллизоваться. Примером простых ферментов является рибонуклеаза, гидролазы (амилазы, липазы, протеазы), уреаза и др. Сложные ферменты ( двухкомпонентные ) - состоят из апофермента и кофактора. Белковый компонент, который определяет специфичность сложных ферментов и синтезируется, как правило, организмом и является чувствительным к температуры - это апофермент. Небелковый компонент, определяющий активность сложных ферментов и, как правило, поступает в организм в виде предшественников или в готовом виде, и сохраняет стабильность при неблагоприятных условиях, является кофактором. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, флавин). Органические кофакторы, постоянно связаны с ферментом, называют простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. сложных ферментов является оксидоредуктаз (например, каталаза), лигазы (например, ДНК-полимераза, тРНК-синтетазы), лиазы и др.

Ферментативные реакции делятся на анаболических (реакции синтеза) и катаболитични (реакции распада), а совокупность всех этих процессов в живой системе называют метаболизмом. В рамках этих групп процессов выделяют типы ферментативных реакций, согласно которым ферменты делят на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции (перенос электронов и атомов Н от одних субстратов на другие).

2. Трансферазы ускоряют реакции трансферации (перенос химических групп от одних субстратов на другие).

3. Гидролазы являются ферментами реакций гидролиза (расщепления субстратов с участием воды).

4. Лиазы катализируют реакции негидролитичного распада (расщепление субстратов без участия воды с образованием двойной связи и без использования энергии АТФ).

5. Изомеразы влияют на скорость реакций изомеризации (внутримолекулярный перемещения различных групп).

6. Лигазы катализируют реакции синтеза (сочетание молекул с использованием энергии АТФ и образованием новых связей).

Обычно фермент называют по типу реакции, которую он катализирует, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза - фермент, участвующий в превращении лактозы).

Значения. Ферменты обеспечивают химические превращения веществ вследствие снижения энергии активации, то есть в снижении уровня энергии, необходимой для предоставления реакционной способности молекуле (например, для разрыва связи между азотом и Карбоном в лабораторных условиях необходимо около 210 кДж, тогда как в биосистема на это расходуется только 42-50 кДж). Ферменты имеющиеся во всех живых клетках способствуют превращению одних веществ (субстратов) на другие (продукты). Энзимы выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, происходящих живых организмах - ими катализируется около 4000 химически отдельных биореакции Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляю или и регулируя обмен веществ организма. Ферменты широко используются хозяйстве.

Некоторые примеры использования ферментов в деятельности человека

отрасль

ферменты

Использование

пищевая промышленность

Пектиназа

Для освещения фруктовых соков

глюкозооксидаза

Для сохранения мяса, соков, пива как антисжиснювач

амилазы

Для расщепления крахмала до глюкозы, которую сбраживают дрожжи в процессе выпечки хлеба

Пепсин, трипсин

Для производства «готовых» каш, продуктов детского питания

ренин

Для производства сыра

Легкая промышленность

Пептигидролизы

Для размягчения кож и удаления из них шерсти

фармацевтическая промышленность

папаин

Для удаления зубного налета в составе зубных паст

коллагеназы

Для очистки ран от ожогов, обморожений, варикозных язв в составе мазей и новых типов повязок

Химическая промышленность

бактериальные протеазы

Для стирки белья с помощью биопорошков с ферментными добавками

Сельское хозяйство

целлюлаза

Кормовые ферменты для увеличения питательной ценности кормов

бактериальные протеазы

Для получения кормовых белков

генная инженерия

Лигазы и рестриктазы

Для разрезания и сшивания молекул ДНК с целью видоизменения их наследственной информации

косметическая промышленность

Калагеназы

Для омоложения кожи в составе кремов и масок

Нуклеиновые кислоты - это соединения, которые связывают прошлое с будущим.

NN

 
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   След >